細菌的細胞壁合成

在革蘭氏陽性細菌中，肽聚醣對於細菌生長的正常惡劣條件下的結構、複製和生存至關重要。

肽聚醣是由剛毛狀的線性多醣鏈組成的剛性網格，由肽交聯。

多醣由N-乙酰氨基葡萄糖（GlcNAc，NAG，G）和N-乙酰胞壁酸（MurNAc，NAM，M）的重複二糖組成。

合成分四個階段進行。

首先，前體在細胞內合成和活化。

葡萄糖胺被酶促轉化為 NAM，然後通過與三磷酸尿苷 (UTP) 的反應進行能量活化，以產生二磷酸尿苷-N-乙酰胞壁酸 (UDP-NAM)。

接下來，在一系列酶促步驟中組裝尿苷二磷酸-N-乙酰胞壁酸-五肽。

在第二階段，這種複合物（UDP-NAM-五肽）通過焦磷酸鍵連接到細胞質膜中的巴克托酚上，同時釋放出尿苷一磷酸（UMP）。

添加 N-乙酰氨基葡萄糖以製造肽聚醣的二糖結構單元。

一些細菌（例如金黃色葡萄球菌）在肽鏈第三位的二氨基酸上添加五甘氨酸或另一條鏈以延長交聯。

在第三階段，巴克托酚分子將二糖：肽前體轉移到細胞外。

最後，肽聚醣在質膜的外表面延伸。

N-乙酰氨基葡萄糖-N-乙酰胞壁酸二糖連接到肽聚醣鏈上，利用其自身和巴克托普利醇之間的焦磷酸鍵作為能量，通過稱為轉糖基酶的酶驅動反應。

焦磷酸巴克托酚被轉化回磷酸-巴克托酚並循環使用。

交聯反應由膜結合的轉肽酶催化。

肽鏈第三位或附著的五甘氨酸鏈N端氨基酸的游離胺與另一條肽鏈第四位的D-丙氨酸形成肽交聯。

肽的前體形式具有額外的 D-丙氨酸，在交聯步驟中釋放。

D-羧肽酶，去除未反應的末端 D-丙氨酸以限制交聯程度。

交聯的數量和長度決定了肽聚醣網的剛性。

了解肽聚醣的生物合成在醫學中至關重要，因為這些反應是細菌細胞所獨有的，並且

因此可以被抑製而對宿主（人）細胞幾乎沒有或沒有不利影響。

轉肽酶和羧肽酶被稱為青黴素結合蛋白 (PBP)，因為它們被青黴素和其他 β-內酰胺類抗生素靶向。

當與這些酶結合時，青黴素和相關的 β-內酰胺抗生素類似於 D-Ala-D-Ala 底物的“過渡態”構象。然後，它停止交叉鏈接。

桿菌肽通過在肽聚醣生物合成的第二步中乾擾磷酸化酶的活性來阻止巴克托普利醇的再循環。

萬古黴素與 D-Ala-D-Ala 結構結合以阻斷這種生物合成。